Comentarios sobre lo que entendi de cada video
1. la replicación del ADN : aqui se desarrolla y rompe los
puentes de hidrogeno , las proteinas evitan que se vuelvan a unir y crean una
burbuja de replicacion las cuales aumentan la velocidad de dicho proceso .Hay
comienza todo el proceso donde aparece el DNA polimerasa la cual comienza a
construir una nueva cadena en direccion 5´ a 3' pero esta solo prolonga una
cadena existe que comienza con el RNA
primasa que coloca los primeros nucleotidos y proporciona un extremo de
3', la helice continua desenrollandose y abriendose permitiendo a la hebra
conductora y resagada trabajan de manera opuesta este proceso continua en ambas
direcciones y queden 2 moleculas
2.La transcripción del ADN es el primer proceso de la
expresión génica, mediante el cual se transfiere la información contenida en la
secuencia del ADN hacia la secuencia de proteína utilizando diversos ARN como
intermediarios. Durante la transcripción genética, las secuencias de ADN son
copiadas a ARN mediante una enzima llamada ARN polimerasa que sintetiza un ARN
mensajero que mantiene la información de la secuencia del ADN. De esta manera,
la transcripción del ADN también podría llamarse síntesis del ARN mensajero.
3. La traducción es el segundo proceso de la síntesis
proteica (parte del proceso general de la expresión génica). La traducción
ocurre tanto en el citoplasma, donde se encuentran los ribosomas, como también
en el retículo endoplasmático rugoso (RER). Los ribosomas están formados por
una subunidad pequeña y una grande que rodean al ARN. En la traducción, el ARN
mensajero se decodifica para producir un polipéptido específico de acuerdo con
las reglas especificadas por el código genético. Es el proceso que convierte
una secuencia de ARN mensajero en una cadena de aminoácidos para formar una
proteína. Es necesario que la traducción venga precedida de un proceso
detranscripción. El proceso de traducción tiene tres fases: iniciación,
elongación y terminación (entre todos describen el crecimiento de la cadena de
aminoácidos, o polipéptido, que es el producto de la traducción).
Nucleótidos y ácidos nucleicos
Funciones
e importancia biológica de los ácidos nucleicos
Un organismo
vivo contiene un conjunto de instrucciones para formar una replica de si
mismo.
El genoma
del organismo o material genético es donde esta toda esa información.
Los ácidos
nucleicos representan la cuarta gran clase de macromoléculas.
Estas al igual
que las proteínas y los polisacáridos, contienen múltiples unidades
manométricas similares que se unen en forma covalente para producir polímeros
grandes.
- Duplicación
del ADN
- Transcripción
del ADN para formar ARNm y otros ARN
- Traducción, en
los ribosomas, del mensaje contenido en el ARNm a proteínas.
- Expresión del
mensaje genético, proteínas.
Determina
la estructura del ADN
Conformación
tridimensional del ADN se determina por difracción de rayos X.
Rosalin
Franklin 1953
Niveles
estructurales de los ácidos nucleicos
a.Estructura
primaria del ADN
Secuencia de nucleótidos unidos por enlaces
fosfodiester.
Estructura
secundaria del ADN
Es la conformación del esqueleto de bases nucleótidos:
Formado por 2 cadenas de poli nucleótidos
helicoidales enrolladas alrededor del mismo eje :
-son anti paralelas
-son complementarias
-giro dextrógiro
-son plectonemicas
ESTRUCTURA
TERCIARIA DEL ADN
Es el
superenrollamiento de la molécula.
-Es una molecula
de ADN que esta retorcida o girada sobre si mismo, de tal modo que el eje de la
doble hélice propia de ADN no sigue una curva plana sino que forma otra helica
, un superhelice.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA DEL ADN
Es el superenrollamiento de la molécula con otras
moléculas.
Composición
de los ácidos nucleicos
Los
nucleótidos son los bloques de construcción de
los ácidos nucleicos
A.
Ribosa y desoxirribosa
Esta es la configuración estable que existe en los
nucleótido y polinucleótidos.
B.
Pirimidinas(3) y purinas(2)
-Uracil , timina , citosina
-adenina, guanina
A.
Nucleósidos
Los nucleósidos están formados por ribosa y
desoxirribosa y una base heterocíclica.
En cada nucleótido, un enlace b-N-glicosidico
conecta el C-1 del azúcar al N-1 de la pirimidina o al N-9 de la purina.
Los nucleósidos son derivados N-ribosa o
N-desoxirribosa de las pirimidinas o las purinas.
Los nombres de los nucleósidos se derivan de los
de sus bases.
Estructura
química de los nucleósidos
Ribonucleosidos: A, G, C y U para adenosina, guanosina, citidina y
uridina, respectivamente.
Desoxirribonucleosidos: dA, dG, dC y dT para desoxiadenosina,
desoxiguanosina,
desoxicitidina y desoxitimidina, respectivamente.
D.
Nucleótidos
Son derivados fosforilados de los nucleósidos.
Los ribonucleósidos contienen tres grupos
hidroxilos que se pueden fosforilar (2’, 3’ y 5’).
Los desoxirribonucleósidos contienen dos de estos grupos
hidroxilos (3’ y 5’).
Características
del ADN
El ADN tiene doble hebra 1950, el ADN es un polímero
lineal de residuos de 2’-desoxirribonucleotido unidos por 3’,5’-fosfodiester.
Doble
hebra de ADN(Las hebras son complementarias y una puede servir de plantilla para
la otra.)
A.Unión
de nucleótidos por enlaces de 3’,5’ fosfodiester
B.
Formación de una doble hélice con dos hebras antiparalelas.
La mayor parte de las moléculas de ADN consisten
en dos hebras, de polinucleótidos.
C.Estabilización
de la doble hélice por fuerzas débiles.
Interacciones
que afectan la conformación del ADN de doble hebra
1. Interacciones de apilamiento.
2. Puente de
hidrógeno.
3. Efectos
hidrofóbicos.
4. Interacciones entre
cargas
D.
Conformación de ADN de doble hebra.
La conformación A-ADN (izquierda) se favorece
cuando el ADN se deshidrata.
La conformación B-ADN (centro) es la conformación
que se encuentra en forma normal dentro de las células.
La conformación Z-ADN (derecha) se favorece en
ciertas secuencias ricas en
G/C.
Superenrollamiento
del ADN
Al romper la hélice de ADN y desenrollarla dos
vueltas antes de volver a formar el
circulo se produce dos superenrollamiento. Los
superenrrollamiento compensan
el desenvolvimiento y restauran la conformación
normal B.
Transcripción
y procesamiento del ARN
La información contenida en el genoma debe
especificar la estructura primarias de cada proteína en un organismo.
-Gen
-Genes domesticos
-Genes especiales
Tipos
de ARN
En la extracción de la información contenida en el
ADN para producir las proteínas participan varias clases de moléculas de ARN.
-ARN de transferasa
-ARN ribosomico
-ARN mensajero
-ARN cebadores
ARN
polimerasa
La ARN polimerasa es una ARN nucleotidiltransferasa.
Su función es llevar a cabo la transcripción. Realiza una copia de ADN a ARN
catalizando la formación de los enlaces fosfodiester entre ribonucleótidos. La
copia la hace nucleótido a nucleótido, usando ribonucleósidos trifosfato
(rNTP). En el ARN el ribonucleótido uracilo sustituye a la timina del ADN.
Las
principales ARN polimerasas de eucariotas son la I, la II, la III, y la
mitocondrial
Los diferentes tipos de ARN polimerasas se
diferencian en su composición de
aminoácidos, en su estructura, en su
localización, en el tipo de ARN que transcriben y en su forma de
inhibición.
Lípidos
Los
lípidos al igual que la proteínas y los carbohidratos son componentes
esenciales de todos los organismos vivos.
Estos compuestos junto con los carbohidratos constituyen el principal
combustible durante el trabajo mecánico.
Función de
los lípidos en el cuerpo humano
A. Fuente y
reserva de energía.
Los triacilgliceroles, son las moléculas intracelulares de almacenamiento
de energía metabólica.
La mayor parte de la grasa de los animales se oxida para generar energía en
forma de ATP e impulsa los procesos metabólicos.
B. Protección
de órganos vitales y aislamiento térmico.
Aislamiento:
en los animales que viven en un entorno frio, las capas de células
adiposas
situadas debajo de la piel actúan como una aislante térmico.
C. Ofrecen
protección a la superficies de algunos organismos.
Las
ceras en las paredes celulares, en los exoesqueletos y en la piel protegen a
las superficies de algunos organismo.
D. Realizan
funciones especializadas (regulación hormonal, regulación de la presión
sanguínea, contracción de los músculos lisos).
E. Reconocimiento
celular y transporte de compuestos al interior de la célula.
Transporte
de compuestos al interior dela célula
Transporte
de acido graso activado a través de la membrana mitocondrial.
Diversidad estructural y función de los
lípidos-->
Los
glicolípidos son biomoléculas compuestas por un lípido y un carbohidrato.
Glucolipidos
Los glucolípidos forman parte de los carbohidratos de la membrana celular, que
están unidos a lípidos únicamente en el exterior de la membrana plasmática y en
el interior de algunos organelos.
Clasificación
de los lípidos
A. Lípidos
simples (ácidos grasos, triacilglicerol)
B.
Lípidos
complejos (fosfolípidos, glucolípidos)
Los
lípidos complejos son aquellos que consisten en moléculas de lípidos unos a
otros compuestos químicos. Dentro de este grupo de lípidos tenemos a :
•
Fosfolípidos
Son los lípidos mas abundantes en la mayor parte de las membranas biológicas.
C.
Lípidos
derivados (colesterol, vitaminas)
Colesterol
El
colesterol es un esterol (lípido) que se encuentra en los tejidos
corporales y en el plasma sanguíneo de los vertebrados. Se
presenta en altas
concentraciones
en el hígado, médula espinal, páncreas y cerebro.
Otros
derivados de lípidos (VITAMINAS)
Las vitaminas
lipídicas A, E y K son isoprenoides. La vitamina D es
un isoprenoide derivado del colesterol.
Los carbohidratos, también conocidos como hidratos de carbono, glúcidos o azucares son sustancias con infinita variedad de propiedades químicas, físicas y fisiológicas.
Todas las células vivas contienen carbohidratos.
Son la principal fuente de energía y la mas rápida. Aportan al organismo entre un 40 y 80 % de los requerimientos totales de energía.
Composición de los carbohidratos
Están formados por carbono (C), hidrogeno (H) y oxigeno (O).
Presentan la formula química general (CH2O)n.
Todos los carbohidratos presentan grupos funcionales -C=O o –OH.
Fuentes de carbohidratos
Los carbohidratos se encuentran de forma abundante en las plantas y en pequeñas cantidades en animales.
Las plantas nos proveen de todos los hidratos de carbono mediante la alimentación.
Son los compuestos orgánicos más abundantes en la naturaleza:
Plantas: Frutas, granos y verduras
Animales: lactosa y glucógeno
Formación de carbohidratos
Durante la fotosíntesis, los cloroplastos absorben la energía solar con el fin de transformarla y sintetizar glucosa mientras liberan oxígeno al medio ambiente.
Son la fuente de generación de energía primaria para los seres humanos.
Los carbohidratos pueden ser:
Aldosas y Cetosas
• Gliceraldehido es un aldehído y estos monosacáridos se denominamos aldosas.
• Dihidroxiacetona es una cetona y estos monosacáridos se denominan cetosas.
• Estereoisomeros
En general, hay 2n estereoisomeros posibles de un compuesto que tenga n carbonos quirales.
• Epímeros
Cuando las moléculas de azúcar tienen distinta configuración sólo en uno de varios centros quirales.
• Isomeros
La isomería es una propiedad de aquellos compuestos químicos que
con igual fórmula molecular (fórmula química no desarrollada) de
iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su
molécula, presentan estructuras químicas distintas, y por ende,
diferentes propiedades
Clasificación de los Carbohidratos según el numero de unidades de
Carbohidrato-- Se pueden distinguir los carbohidratos por la cantidad de unidades monómeras que contiene
• Monosacáridos Unidad mas pequeña de estructura de los carbohidratos.
ejemplo:glucosa,Es una forma de azúcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel.
- Su rendimiento energético es de 4 kilocalorías por cada gramo.
• Oligosacáridos (Disacáridos) Son polímeros con 2 hasta 10 residuos de monosacáridos.
ejemplos:La sacarosa, azúcar de mesa o azúcar de caña, es un disacárido de glucosa y fructosa. Se sintetiza en plantas, pero no en animales superiores.
-La lactosa es un disacárido formado por la unión de una molécula de glucosa y otra de galactosa. No se encuentra en forma natural en las plantas. Se encuentra principalmente en la leche.
-La maltosa, también conocida como maltobiosa o azúcar de malta, es un disacárido formado por dos glucosas unidas por un enlace glucosídico.
• Polisacáridos Son polímeros que contienen muchos (en general mas de 20) residuos de monosacáridos.
ejemplos: - A. Almidón y glucógeno
B. Celulosa y quitina
Homoglicano
Heteroglicano
- Glucoconjugados Son derivados de carbohidratos en los que una o mas cadenas de carbohidratos están unidas en forma covalente a un péptido, proteína o un lípido.
Proteoglicanos
Peptidoglicanos
Glucoproteinas-----
Glucolipidos
Regulación del metabolismo de glucógeno por las hormonas
Las principales hormonas que controlan el metabolismo del glucógeno en los mamíferos son la insulina, el glucagón y la epinefrina.
La insulina es una proteína
con 51 residuos, sintetizada
por las células del páncreas, y
se secreta cuando aumenta la
concentración de la glucosa
en la sangre.
La insulina aumenta la tasa de
transporte de glucosa a los
músculos y tejido adiposo,
por la ruta del transportador
de glucosa GLUT4.La insulina
también estimula
la síntesis de glucógeno en el
hígado.
Propiedades de las enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos y de gran eficiencia
• Las enzimas son proteínas que pueden acelerar reacciones bioquímicas en factores de 103 a 1020. Más que un catalizador químico.
• Las enzimas son muy específicas en términos de reactivos o sustratos y productos de las reacciones. No se forman subproductos.
• Las enzimas catalizan reacciones bajo condiciones moderadas (Ej. pH 7.4, 37ºC).
• La actividad catalítica de muchas enzimas pueden ser reguladas por efectos alostéricos.
• Pepsina
• Tripsina
• Quimotripsina PROTEÍNAS
• Carboxipeptidasa
• NADPH oxidasa
Propiedades principales de las enzimas
-Casi todas son proteínas
-Son termo sensibles
-Son hidrosolubles
-Pueden ser precipitadas
-Un 16% de su peso es nitrógeno
|
• Pueden desempeñarse como catalizadores
• Catalizan reacciones muy específicas
• Pueden acoplar reacciones
• Su actividad puede ser regulada
Clasificación de las enzimas
• Nombres comunes o históricos: pepsina, tripsina, quimotripsina.
• Las enzimas metabólicas se nombran agregando el sufijo “asa” al nombre de sus sustratos o a un término descriptivo de la reacción que catalizan: lactasa, alcohol deshidrogenasa).
• Enzimas recién descubiertas están recibiendo nombres de acuerdo con sus genes o de alguna
característica no descriptiva. Ej. Rec A; HSP70.
Clasificación de las enzimas
1. Oxidorreductasa:catalizan reacciones de oxido-reducción. Transferencia de hidrógeno o adición de oxígeno. (Lactato deshidrogenasa)
2. Transferasas:catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. El grupo transferido es diferente de hidrógeno.
3. Hidrolasas:catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. (Pirofosfatasa).
4. Liasas:catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. (Piruvato descarboxilasa)
5. Isomerasas:catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacciones de isomerización).
Transferencia intra-molecular. (Alanina racemasa)
6. Ligasas:catalizan la ligadura o unión de dos sustratos.
Este grupo de enzimas también reciben el nombre de sintetasas. Son dependientes de ATP. (Glutamina sintetasa).
Ecuación de Michaelis-Menten
Las reacciones catalizadas por enzimas, al igual que cualquier reacción química, se puede describir en forma matemática como ecuación de velocidad.
-Constantes de eficiencia y especificidad de la enzima
-Comparar actividades de varias enzimas
-Evaluar la importancia fisiológica de una determinada enzima
Las primeras ecuaciones de velocidad, se dedujeron a principio de 1900, examinando los efectos de variaciones de la concentración de sustrato.
Doble reciproco o Lineweaver-Burk
• 1/Km es la intersección de la abscisa al origen.
• 1/Vmax es la intersección de la ordenada al origen.
Permite discriminar los distintos tipos de inhibición y regulación enzimática.
PARÁMETROS ENZIMÁTICOS
1. Km (contante para cada enzima) = concentración de S a la que la Vo es ½ Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S.
2. Kcat (constante para cada enzima) = número de recambio = número de moléculas de sustrato convertido en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de saturación de sustrato.
3. Vmax = velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con sustrato.
4. Unidad de enzima = cantidad de enzima que transforma 1 mmol de sustrato por min = una forma común de expresar la velocidad.
5. Actividad específica = unidad por mg de proteína total de la preparación enzimática. Unidades/L.
¿Qué son las Proteínas?
• Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.
Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Algunas funciones de las proteínas
(a) La luz producida por las luciérnagas es el resultado de una reacción en la que interviene la proteína luciferina y el ATP, catalizada por la enzima luciferasa.
(b) Los eritrocitos contienen grandes cantidades de la proteína transportadora de oxigeno hemoglobina.
(c) La proteína queratina, producida por vertebrado, es el componente estructural del pelo, escamas, lana, uñas y plumas.
Estructura Química
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos esenciales y no esenciales
Esenciales: son aquellos que un organismo dado no puede producir por si mismo en cantidades suficientes para cubrir sus necesidades y que debe obtener de la dieta.
No esenciales: aquellos que un organismo dado puede producir por si mismo en cantidades suficientes para cubrir sus necesidades de síntesis de proteínas y otros metabolitos.
Propiedades ácido básicas de los aminoácidos
Los aminoácidos puede actuar como ácidos o bases
Los aminoácidos son compuestos anforeticos porque en solución acuosa se encuentran como un ion dipolas(carga positiva y carga negativa)
Una acido: especie que puede donador un proton .
Una base : especie que puede aceptar de proton
La carga neta de los aminoácidos
pI= punto isoeléctrico o pH isoeléctrico
es el pH al cual la carga neta del aminoácido es cero .
Niveles de la estructura proteica
• Estructura primaria: secuencia de aminoácidos en el polipéptido.
• Estructura secundaria: arreglo espacial local de los átomos de la cadena del polipéptido (sin tomar en cuenta la cadena lateral).
• Estructura terciaria: estructura tridimensional de todo el polipéptido.
• Estructura cuaternaria: arreglo espacial de las subunidades de proteínas compuestas por múltiples polipéptidos.
Cuatro niveles de estructura de las proteínas
Secuencia lineal de residuos de aa en una proteína.
Desnaturalización irreversible de las proteínas del huevo
- Temperatura: provoca la desnaturalización de las proteínas de manera irreversible.
La desnaturalización sucede dentro de límites relativamente estrechos de temperatura.
Plegado de proteína y estabilidad
Las proteínas dobladas ocupan un pozo de baja energía que hace que la estructura nativa sea mucho más estable que las conformaciones alternativas.
Factores a considerar en le plegado de las proteínas
Entropía CONFORMACIONAL: se opone al plegado de las proteínas , esto se compensa por:
• Efecto hidrofóbico: favorece el plegado de proteínas
• Interacciones internas débiles:
-interacciones carga-carga
-puentes de hidrogeno
-interacciones de van der Waals
Efecto hidrofóbico y el plegado de proteína
Enfermedades ligadas a un mal plegamiento de las proteínas
“Encefalopatía Espongiforme Bovina” o Enfermedad de las Vacas Locas
Enfermedad degenerativa del sistema nervioso central.
La enfermedad es causada por una proteína que ha modificado su estructura tridimensional debido a un proceso denominado cambio conformacional , y se convierte en un agente patológico.
Priones son proteínas de la superficie de células nerviosos
Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden ser clasificadas según:
• La forma de las proteínas
• Su composición
• Su valor nutricional
Clasificación según la forma de la
Proteína
Pueden ser:
• a) Proteínas globulares (esferoproteinas)
• b) Proteínas fibrosas (escleroproteinas)
Proteínas globulares (esferoproteinas)
• Las conformaciones principales del esqueleto peptídico incluyen la hélice, las laminas y los giros. Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte, regulación, protección…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de células y tejidos. Todas las proteínas globulares están constituidas con un interior y un exterior definidos.
• Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, etc
Proteínas Fibrosas
• Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
• Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan
un papel estructural y/o mecánico. Tienden a formar estructuras de alta
regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria.
Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno.
Clasificación según su composición Pueden ser:
• a) Proteínas simples Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptídicas.
• b) Proteínas conjugadas Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptídico. En estas proteínas,
la porción poli peptídica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético. De acuerdo al tipo de grupo prostético, las proteínas conjugados pueden clasificarse a su vez en: nucleoproteínas, glucoproteínas, flavo proteínas, hemoproteinas, entre otras.
Proteínas conjugadas
Grupo Prostético
-lipoproteínas
-glucoproteínas
-metaloproteínas
¿Qué es la bioquímica?
