domingo, 24 de abril de 2016

AMINOÁCIDOS, PÉPTIDO Y PROTEÍNAS

¿Qué son las Proteínas?
• Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.

Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Algunas funciones de las proteínas
(a) La luz producida por las luciérnagas es el resultado de una reacción en la que interviene la proteína luciferina y el ATP, catalizada por la enzima luciferasa.
(b) Los eritrocitos contienen grandes cantidades de la proteína transportadora de oxigeno hemoglobina.
(c) La proteína queratina, producida por vertebrado, es el componente estructural del pelo, escamas, lana, uñas y plumas.
Estructura Química

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos esenciales y no esenciales
Esenciales: son aquellos que un organismo dado no puede producir por si mismo en cantidades suficientes para cubrir sus necesidades y que debe obtener de la dieta.
No esenciales: aquellos que un organismo dado puede producir por si mismo en cantidades suficientes para cubrir sus necesidades de síntesis de proteínas y otros metabolitos.

Propiedades ácido básicas de los aminoácidos
Los aminoácidos puede actuar como ácidos o bases
Los aminoácidos son compuestos anforeticos porque en solución acuosa se encuentran como un ion dipolas(carga positiva y carga negativa)
Una acido: especie que puede donador un proton .
Una base : especie que puede aceptar de proton


La carga neta de los aminoácidos
pI= punto isoeléctrico o pH isoeléctrico
es el pH al cual la carga neta del aminoácido es cero .


Niveles de la estructura proteica
• Estructura primaria: secuencia de aminoácidos en el polipéptido.
• Estructura secundaria: arreglo espacial local de los átomos de la cadena del polipéptido (sin tomar en cuenta la cadena lateral).
• Estructura terciaria: estructura tridimensional de todo el polipéptido.
• Estructura cuaternaria: arreglo espacial de las subunidades de proteínas compuestas por múltiples polipéptidos.




Cuatro niveles de estructura de las proteínas
Secuencia lineal de residuos de aa en una proteína.







Desnaturalización irreversible de las proteínas del huevo
- Temperatura: provoca la desnaturalización de las proteínas de manera irreversible.
La desnaturalización sucede dentro de límites relativamente estrechos de temperatura.
Plegado de proteína y estabilidad
Las proteínas dobladas ocupan un pozo de baja energía que hace que la estructura nativa sea mucho más estable que las conformaciones alternativas.

Factores a considerar en le plegado de las proteínas
Entropía CONFORMACIONAL: se opone al plegado de las proteínas , esto se compensa por:
• Efecto hidrofóbico: favorece el plegado de proteínas
• Interacciones internas débiles:
-interacciones carga-carga
-puentes de hidrogeno
-interacciones de van der Waals
Efecto hidrofóbico y el plegado de proteína

Enfermedades ligadas a un mal plegamiento de las proteínas
“Encefalopatía Espongiforme Bovina” o Enfermedad de las Vacas Locas
Enfermedad degenerativa del sistema nervioso central.
La enfermedad es causada por una proteína que ha modificado su estructura tridimensional debido a un proceso denominado cambio conformacional , y se convierte en un agente patológico.
Priones son proteínas de la superficie de células nerviosos

Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden ser clasificadas según:
• La forma de las proteínas
• Su composición
• Su valor nutricional
Clasificación según la forma de la
Proteína
Pueden ser:
• a) Proteínas globulares (esferoproteinas)
• b) Proteínas fibrosas (escleroproteinas)
Proteínas globulares (esferoproteinas)
• Las conformaciones principales del esqueleto peptídico incluyen la hélice, las laminas y los giros. Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte, regulación, protección…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de células y tejidos. Todas las proteínas globulares están constituidas con un interior y un exterior definidos.
• Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, etc
Proteínas Fibrosas
• Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
• Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan
un papel estructural y/o mecánico. Tienden a formar estructuras de alta
regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria.
Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno.
Clasificación según su composición Pueden ser:
• a) Proteínas simples Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptídicas.
• b) Proteínas conjugadas Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptídico. En estas proteínas,
la porción poli peptídica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético. De acuerdo al tipo de grupo prostético, las proteínas conjugados pueden clasificarse a su vez en: nucleoproteínas, glucoproteínas, flavo proteínas, hemoproteinas, entre otras.
Proteínas conjugadas
Grupo Prostético
-lipoproteínas
-glucoproteínas
-metaloproteínas


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