Enzimas

Propiedades de las enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos y de gran eficiencia

• Las enzimas son proteínas que pueden acelerar reacciones bioquímicas en factores de 103 a 1020. Más que un catalizador químico.

• Las enzimas son muy específicas en términos de reactivos o sustratos y productos de las reacciones. No se forman subproductos.

• Las enzimas catalizan reacciones bajo condiciones moderadas (Ej. pH 7.4, 37ºC).

• La actividad catalítica de muchas enzimas pueden ser reguladas por efectos alostéricos.

• Pepsina

• Tripsina

• Quimotripsina                                             PROTEÍNAS

• Carboxipeptidasa

• NADPH oxidasa

Propiedades principales de las enzimas

-Casi todas son proteínas -Son termo sensibles -Son hidrosolubles -Pueden ser precipitadas -Un 16% de su peso es nitrógeno

• Pueden desempeñarse como catalizadores

• Catalizan reacciones muy específicas

• Pueden acoplar reacciones

• Su actividad puede ser regulada

Clasificación de las enzimas

• Nombres comunes o históricos: pepsina, tripsina, quimotripsina.

• Las enzimas metabólicas se nombran agregando el sufijo “asa” al nombre de sus sustratos o a un término descriptivo de la reacción que catalizan: lactasa, alcohol deshidrogenasa).

• Enzimas recién descubiertas están recibiendo nombres de acuerdo con sus genes o de alguna

característica no descriptiva. Ej. Rec A; HSP70.

Clasificación de las enzimas

1. Oxidorreductasa:catalizan reacciones de oxido-reducción. Transferencia de hidrógeno o adición de oxígeno. (Lactato deshidrogenasa)

2. Transferasas:catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. El grupo transferido es diferente de hidrógeno.

3. Hidrolasas:catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. (Pirofosfatasa).

4. Liasas:catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. (Piruvato descarboxilasa)

5. Isomerasas:catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacciones de isomerización).

Transferencia intra-molecular. (Alanina racemasa)

6. Ligasas:catalizan la ligadura o unión de dos sustratos.

Este grupo de enzimas también reciben el nombre de sintetasas. Son dependientes de ATP. (Glutamina sintetasa).

Ecuación de Michaelis-Menten

Las reacciones catalizadas por enzimas, al igual que cualquier reacción química, se puede describir en forma matemática como ecuación de velocidad.

-Constantes de eficiencia y especificidad de la enzima

-Comparar actividades de varias enzimas

-Evaluar la importancia fisiológica de una determinada enzima

Las primeras ecuaciones de velocidad, se dedujeron a principio de 1900, examinando los efectos de variaciones de la concentración de sustrato.

Doble reciproco o Lineweaver-Burk                          

• 1/Km es la intersección de la abscisa al origen.

• 1/Vmax es la intersección de la ordenada al origen.

Permite discriminar los distintos tipos de inhibición y regulación enzimática.

PARÁMETROS ENZIMÁTICOS

1. Km (contante para cada enzima) = concentración de S a la que la Vo es ½ Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S.

2. Kcat (constante para cada enzima) = número de recambio = número de moléculas de sustrato convertido en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de saturación de sustrato.

3. Vmax = velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con sustrato.

4. Unidad de enzima = cantidad de enzima que transforma 1 mmol de sustrato por min = una forma común de expresar la velocidad.

5. Actividad específica = unidad por mg de proteína total de la preparación enzimática. Unidades/L.