domingo, 29 de mayo de 2016

carbohidratos

Los carbohidratos, también conocidos como hidratos de carbono, glúcidos o azucares son sustancias con infinita variedad de propiedades químicas, físicas y fisiológicas.
 Todas las células vivas contienen carbohidratos.
 Son la principal fuente de energía y la mas rápida. Aportan al organismo entre un 40 y 80 % de los requerimientos totales de energía.
Composición de los carbohidratos
Están formados por carbono (C), hidrogeno (H) y oxigeno (O).
Presentan la formula química general (CH2O)n.
Todos los carbohidratos presentan grupos funcionales -C=O o –OH.



Fuentes de carbohidratos
 Los carbohidratos se encuentran de forma abundante en las plantas y en pequeñas cantidades en animales.

 Las plantas nos proveen de todos los hidratos de carbono mediante la alimentación.

Son los compuestos orgánicos más abundantes en la naturaleza:
Plantas: Frutas, granos y verduras
Animales: lactosa y glucógeno
Formación de carbohidratos
Durante la fotosíntesis, los cloroplastos absorben la energía solar con el fin de transformarla y sintetizar glucosa mientras liberan oxígeno al medio ambiente.
Son la fuente de generación de energía primaria para los seres humanos.
Los carbohidratos pueden ser:
Aldosas y Cetosas
• Gliceraldehido es un aldehído y estos monosacáridos se denominamos aldosas.
• Dihidroxiacetona es una cetona y estos monosacáridos se denominan cetosas.

• Estereoisomeros
En general, hay 2n estereoisomeros posibles de un compuesto que tenga n carbonos quirales.

• Epímeros
Cuando las moléculas de azúcar tienen distinta configuración sólo en uno de varios centros quirales.

 • Isomeros
La isomería es una propiedad de aquellos compuestos químicos que
con igual fórmula molecular (fórmula química no desarrollada) de
iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su
molécula, presentan estructuras químicas distintas, y por ende,
diferentes propiedades

Clasificación de los Carbohidratos según el numero de unidades de
Carbohidrato-- Se pueden distinguir los carbohidratos por la cantidad de unidades monómeras que contiene
• Monosacáridos Unidad mas pequeña de estructura de los carbohidratos.
ejemplo:glucosa,Es una forma de azúcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel.
- Su rendimiento energético es de 4 kilocalorías por cada gramo.

• Oligosacáridos (Disacáridos) Son polímeros con 2 hasta 10 residuos de monosacáridos.
ejemplos:La sacarosa, azúcar de mesa o azúcar de caña, es un disacárido de glucosa y fructosa. Se sintetiza en plantas, pero no en animales superiores.
-La lactosa es un disacárido formado por la unión de una molécula de glucosa y otra de galactosa. No se encuentra en forma natural en las plantas. Se encuentra principalmente en la leche.
 -La maltosa, también conocida como maltobiosa o azúcar de malta, es un disacárido formado por dos glucosas unidas por un enlace glucosídico.

• Polisacáridos Son polímeros que contienen muchos (en general mas de 20) residuos de monosacáridos.
ejemplos: - A. Almidón y glucógeno
 B. Celulosa y quitina
 Homoglicano
 Heteroglicano

  • Glucoconjugados Son derivados de carbohidratos en los que una o mas cadenas de carbohidratos están unidas en forma covalente a un péptido, proteína o un lípido.

 Proteoglicanos
 Peptidoglicanos
 Glucoproteinas-----

 Glucolipidos

Regulación del metabolismo de glucógeno por las hormonas
Las principales hormonas que controlan el metabolismo del glucógeno en los mamíferos son la insulina, el glucagón y la epinefrina.


La insulina es una proteína
con 51 residuos, sintetizada
por las células del páncreas, y
se secreta cuando aumenta la
concentración de la glucosa
en la sangre.
La insulina aumenta la tasa de
transporte de glucosa a los
músculos y tejido adiposo,
por la ruta del transportador
de glucosa GLUT4.La insulina
 también estimula
la síntesis de glucógeno en el
hígado.

Enzimas

Propiedades de las enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos y de gran eficiencia
• Las enzimas son proteínas que pueden acelerar reacciones bioquímicas en factores de 103 a 1020. Más que un catalizador químico.
• Las enzimas son muy específicas en términos de reactivos o sustratos y productos de las reacciones. No se forman subproductos.
• Las enzimas catalizan reacciones bajo condiciones moderadas (Ej. pH 7.4, 37ºC).

• La actividad catalítica de muchas enzimas pueden ser reguladas por efectos alostéricos.

• Pepsina
• Tripsina
• Quimotripsina                                             PROTEÍNAS
• Carboxipeptidasa
• NADPH oxidasa

Propiedades principales de las enzimas
-Casi todas son proteínas
-Son termo sensibles
-Son hidrosolubles
-Pueden ser precipitadas
-Un 16% de su peso es nitrógeno
• Pueden desempeñarse como catalizadores
• Catalizan reacciones muy específicas
• Pueden acoplar reacciones
• Su actividad puede ser regulada
Clasificación de las enzimas
• Nombres comunes o históricos: pepsina, tripsina, quimotripsina.
• Las enzimas metabólicas se nombran agregando el sufijo “asa” al nombre de sus sustratos o a un término descriptivo de la reacción que catalizan: lactasa, alcohol deshidrogenasa).
• Enzimas recién descubiertas están recibiendo nombres de acuerdo con sus genes o de alguna
característica no descriptiva. Ej. Rec A; HSP70.

Clasificación de las enzimas

1. Oxidorreductasa:catalizan reacciones de oxido-reducción. Transferencia de hidrógeno o adición de oxígeno. (Lactato deshidrogenasa)
2. Transferasas:catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. El grupo transferido es diferente de hidrógeno.
3. Hidrolasas:catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. (Pirofosfatasa).
4. Liasas:catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. (Piruvato descarboxilasa)
5. Isomerasas:catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacciones de isomerización).
Transferencia intra-molecular. (Alanina racemasa)
6. Ligasas:catalizan la ligadura o unión de dos sustratos.
Este grupo de enzimas también reciben el nombre de sintetasas. Son dependientes de ATP. (Glutamina sintetasa).


Ecuación de Michaelis-Menten

Las reacciones catalizadas por enzimas, al igual que cualquier reacción química, se puede describir en forma matemática como ecuación de velocidad.

-Constantes de eficiencia y especificidad de la enzima
-Comparar actividades de varias enzimas
-Evaluar la importancia fisiológica de una determinada enzima

Las primeras ecuaciones de velocidad, se dedujeron a principio de 1900, examinando los efectos de variaciones de la concentración de sustrato.


Doble reciproco o Lineweaver-Burk                          

• 1/Km es la intersección de la abscisa al origen.
• 1/Vmax es la intersección de la ordenada al origen.
Permite discriminar los distintos tipos de inhibición y regulación enzimática.


PARÁMETROS ENZIMÁTICOS
1. Km (contante para cada enzima) = concentración de S a la que la Vo es ½ Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S.
2. Kcat (constante para cada enzima) = número de recambio = número de moléculas de sustrato convertido en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de saturación de sustrato.
3. Vmax = velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con sustrato.
4. Unidad de enzima = cantidad de enzima que transforma 1 mmol de sustrato por min = una forma común de expresar la velocidad.
5. Actividad específica = unidad por mg de proteína total de la preparación enzimática. Unidades/L.


domingo, 24 de abril de 2016

AMINOÁCIDOS, PÉPTIDO Y PROTEÍNAS

¿Qué son las Proteínas?
• Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.

Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Algunas funciones de las proteínas
(a) La luz producida por las luciérnagas es el resultado de una reacción en la que interviene la proteína luciferina y el ATP, catalizada por la enzima luciferasa.
(b) Los eritrocitos contienen grandes cantidades de la proteína transportadora de oxigeno hemoglobina.
(c) La proteína queratina, producida por vertebrado, es el componente estructural del pelo, escamas, lana, uñas y plumas.
Estructura Química

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos esenciales y no esenciales
Esenciales: son aquellos que un organismo dado no puede producir por si mismo en cantidades suficientes para cubrir sus necesidades y que debe obtener de la dieta.
No esenciales: aquellos que un organismo dado puede producir por si mismo en cantidades suficientes para cubrir sus necesidades de síntesis de proteínas y otros metabolitos.

Propiedades ácido básicas de los aminoácidos
Los aminoácidos puede actuar como ácidos o bases
Los aminoácidos son compuestos anforeticos porque en solución acuosa se encuentran como un ion dipolas(carga positiva y carga negativa)
Una acido: especie que puede donador un proton .
Una base : especie que puede aceptar de proton


La carga neta de los aminoácidos
pI= punto isoeléctrico o pH isoeléctrico
es el pH al cual la carga neta del aminoácido es cero .


Niveles de la estructura proteica
• Estructura primaria: secuencia de aminoácidos en el polipéptido.
• Estructura secundaria: arreglo espacial local de los átomos de la cadena del polipéptido (sin tomar en cuenta la cadena lateral).
• Estructura terciaria: estructura tridimensional de todo el polipéptido.
• Estructura cuaternaria: arreglo espacial de las subunidades de proteínas compuestas por múltiples polipéptidos.




Cuatro niveles de estructura de las proteínas
Secuencia lineal de residuos de aa en una proteína.







Desnaturalización irreversible de las proteínas del huevo
- Temperatura: provoca la desnaturalización de las proteínas de manera irreversible.
La desnaturalización sucede dentro de límites relativamente estrechos de temperatura.
Plegado de proteína y estabilidad
Las proteínas dobladas ocupan un pozo de baja energía que hace que la estructura nativa sea mucho más estable que las conformaciones alternativas.

Factores a considerar en le plegado de las proteínas
Entropía CONFORMACIONAL: se opone al plegado de las proteínas , esto se compensa por:
• Efecto hidrofóbico: favorece el plegado de proteínas
• Interacciones internas débiles:
-interacciones carga-carga
-puentes de hidrogeno
-interacciones de van der Waals
Efecto hidrofóbico y el plegado de proteína

Enfermedades ligadas a un mal plegamiento de las proteínas
“Encefalopatía Espongiforme Bovina” o Enfermedad de las Vacas Locas
Enfermedad degenerativa del sistema nervioso central.
La enfermedad es causada por una proteína que ha modificado su estructura tridimensional debido a un proceso denominado cambio conformacional , y se convierte en un agente patológico.
Priones son proteínas de la superficie de células nerviosos

Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden ser clasificadas según:
• La forma de las proteínas
• Su composición
• Su valor nutricional
Clasificación según la forma de la
Proteína
Pueden ser:
• a) Proteínas globulares (esferoproteinas)
• b) Proteínas fibrosas (escleroproteinas)
Proteínas globulares (esferoproteinas)
• Las conformaciones principales del esqueleto peptídico incluyen la hélice, las laminas y los giros. Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte, regulación, protección…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de células y tejidos. Todas las proteínas globulares están constituidas con un interior y un exterior definidos.
• Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, etc
Proteínas Fibrosas
• Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
• Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan
un papel estructural y/o mecánico. Tienden a formar estructuras de alta
regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria.
Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno.
Clasificación según su composición Pueden ser:
• a) Proteínas simples Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptídicas.
• b) Proteínas conjugadas Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptídico. En estas proteínas,
la porción poli peptídica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético. De acuerdo al tipo de grupo prostético, las proteínas conjugados pueden clasificarse a su vez en: nucleoproteínas, glucoproteínas, flavo proteínas, hemoproteinas, entre otras.
Proteínas conjugadas
Grupo Prostético
-lipoproteínas
-glucoproteínas
-metaloproteínas